Existem pelo menos quatro isozimas glutationa peroxidases diferentes nos animais.

Isto está de acordo com descobertas que mostram que o α tocoferol protege, ao contrário dos antioxidantes solúveis em água, com eficácia células deficientes em glutationa peroxidase 4 (GPx4) da morte.

Nas células, a glutationa é conservada na sua forma reduzida pela enzima glutationa redutase, e por sua vez reduz outros metabólitos e sistemas enzimáticos como o ascorbato no ciclo glutationa ascorbato, glutationa peroxidases e glutarredoxinas, reagindo também directamente com os oxidantes.

Outro exemplo é a glutationa, produzida a partir de aminoácidos.

Tem sido mostrado que a etapa de polimerização de monômeros aromáticos envolve uma reação da peroxidase.

Em humanos, estas enzimas incluem as citocromo P450 oxidases, as UDP glucuronosiltransferases e as glutationo S transferases.

Como qualquer glutationa é separada logo após a ingestão de modo a libertar cistina, glicina e ácido glutámico antes de ser absorvida, mesmo grandes doses orais pouco efeito têm na concentração total de glutationa no organismo.

espécies reativas de oxigênio, como superóxido, peróxido e ácido (hipobromito hipobromoso, que é preferencialmente produzido pela peroxidase de eosinófilos).

Estas espécies danosas são removidas por antioxidantes, como a glutationa, e enzimas, como a catalase e outras peroxidases.

Noutras células, é mantido na sua forma reduzida através da reacção com a glutationa, que pode ser catalisada pela proteína disulfide isomerase e glutarredoxinas.

Devido à sua alta concentração e ao seu papel central na manutenção do estado redox das cálulas, a glutationa é um dos mais importantes antioxidantes celulares.

Mais comumente, uma peroxidase ligada secundariamente é usada em conjunção com um agente quimioluminescente, e a reação produz fluorescência proporcionalmente à quantidade de proteína.

Glutationa parece desempenhar um papel importante, protegendo contra a quebra induzida pelo benzeno do DNA e está sendo identificado como um novo marcador biológico para a exposição e efeito.

Para além dos seus efeitos antioxidantes directos, o ácido ascórbico é também um substrato para a enzima redox ascorbato peroxidase, função particularmente importante na resistência das plantas ao stress.

Nalguns organismos, a glutationa é substituída por outros tióis, como o micotiol nas actinobacterias, o bacilitiol nalgumas bactérias Gram positivas, ou por tripanotiona nas kinetoplastea.

Detecção colorimétrica O ingenuo da detecção colorimétrica depende da incubação do Western blot com um substrato que reage com a enzima reveladora (com a peroxidase) que é ligada ao anticorpo secundário.

Existem fortes indícios que uma das adaptações resultantes do exercício é o fortalecimento das defesas antioxidantes do corpo, sobretudo do sistema da glutationa, de forma a regular o maior stress oxidativo.

A coloração fica concentrada em pequenos grânulos no citoplasma celular, que contêm vários mediadores químicos, como a histamina e proteínas como a peroxidase de eosinófilos, ribonuclease (RNase), desoxirribonucleases, lipase, plasminogênio, e a proteína básica maior.

Indivíduos portadores de variante da NAD(P)H quinona oxidorredutase 1 (NQO1), hidrolase epóxido microssomial (EPHX) e supressão da glutationa S transferase T1 (GSTT1) apresentaram uma maior freqüência de quebra de DNA de cadeia simples.

Os vários tipos de antioxidantes estão presentes numa grande variedade de concentrações em fluidos e tecidos do corpo humano, estando alguns presentes sobretudo em células, como a glutationa ou a ubiquinona, enquanto outros estão distribuídos uniformemente, como o ácido úrico (ver tabela em baixo).

As plantas e os animais sustentam sistemas complexos de vários tipos de antioxidantes, como glutationa, vitamina C e vitamina E, e ainda enzimas como a catalase, dismutase e várias peroxidases.